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        斯氏假單胞菌S12過氧化氫酶基因的克隆表達及其酶學性質的研究
         
             論文目錄
         
        摘要第4-5頁
        Abstract第5-6頁
        英文縮略表第7-11頁
        1. 引言第11-21頁
            1.1 過氧化氫酶第11-15頁
                1.1.1 過氧化氫酶的研究進展第11-13頁
                1.1.2 過氧化氫酶的結構第13-14頁
                1.1.3 過氧化氫酶的商業化生產第14頁
                1.1.4 過氧化氫酶在食品行業的應用第14-15頁
            1.2 斯氏假單胞菌第15-17頁
                1.2.1 斯氏假單胞菌的發現第15頁
                1.2.2 斯氏假單胞菌的研究現狀第15-17頁
            1.3 改善酶學性質的策略第17-19頁
                1.3.1 定向進化第17-18頁
                1.3.2 半理性設計第18頁
                1.3.3 理性設計第18-19頁
            1.4 本研究的目的和意義第19-21頁
        2. 高過氧化氫酶活性菌株的篩選第21-28頁
            2.1 實驗材料第21-22頁
                2.1.1 實驗菌株第21頁
                2.1.2 實驗主要儀器第21頁
                2.1.3 酶與引物第21-22頁
                2.1.4 培養基及實驗相關溶液第22頁
            2.2 試驗方法第22-24頁
                2.2.1 細菌分離及過氧化氫酶活性初篩第22-23頁
                2.2.2 菌株過氧化氫酶活性檢測第23頁
                2.2.3 過氧化氫酶活力測定方法第23頁
                2.2.4 高過氧化氫酶活性菌株的鑒定第23-24頁
            2.3 試驗結果第24-27頁
                2.3.1 平板檢測結果第24頁
                2.3.2 高酶活菌株的篩選結果第24-25頁
                2.3.3 菌株鑒定第25-27頁
            2.4 討論第27頁
            2.5 本章小結第27-28頁
        3. 過氧化氫酶基因的克隆及其性質分析第28-53頁
            3.1 實驗材料第28-32頁
                3.1.1 菌株與質粒第28頁
                3.1.2 實驗主要儀器第28頁
                3.1.3 酶、引物及主要試劑第28-29頁
                3.1.4 培養基及實驗相關溶液第29-32頁
            3.2 試驗方法第32-40頁
                3.2.1 序列分析軟件第32頁
                3.2.2 基因組的提取第32-33頁
                3.2.3 目的基因的獲取第33-34頁
                3.2.4 pET30a(+)質粒提取第34-35頁
                3.2.5 目的基因的酶切和回收第35-36頁
                3.2.6 載體的酶切和回收第36頁
                3.2.7 目的基因和載體的連接第36頁
                3.2.8 大腸桿菌TOP10感受態細胞的轉化第36-37頁
                3.2.9 陽性克隆鑒定及測序第37頁
                3.2.10 大腸桿菌BL21感受態細胞的轉化第37-38頁
                3.2.11 陽性克隆的鑒定第38頁
                3.2.12 過氧化氫酶在大腸桿菌中的表達第38頁
                3.2.13 過氧化氫酶菌體的破碎第38頁
                3.2.14 表達產物所在位置的檢測第38-39頁
                3.2.15 過氧化氫酶的純化第39頁
                3.2.16 過氧化氫酶最適溫度及溫度穩定性的測定第39-40頁
                3.2.17 過氧化氫酶最適pH和pH穩定性的測定第40頁
                3.2.18 不同金屬離子對過氧化氫酶的影響第40頁
                3.2.19 過氧化氫酶催化動力學參數的測定第40頁
            3.3 結果和分析第40-49頁
                3.3.1 過氧化氫酶KatE蛋白質的理化性質預測第40-41頁
                3.3.2 過氧化氫酶KatE蛋白質的二級結構預測第41-42頁
                3.3.3 目的基因katE的獲取第42-43頁
                3.3.4 表達載體pET30a-katE的構建第43-44頁
                3.3.5 重組過氧化氫酶KatE的誘導表達第44-45頁
                3.3.6 重組過氧化氫酶KatE的純化第45-46頁
                3.3.7 過氧化氫酶KatE的最適溫度及溫度穩定性第46頁
                3.3.8 過氧化氫酶KatE的最適pH及pH穩定性第46-47頁
                3.3.9 不同金屬離子對過氧化氫酶KatE的影響第47頁
                3.3.10 過氧化氫酶KatE的催化動力學參數的測定第47-48頁
                3.3.11 過氧化氫酶KatE蛋白質序列比對第48-49頁
            3.4 討論第49-52頁
            3.5 本章小結第52-53頁
        4. 正交實驗設計多點突變提高過氧化氫酶穩定性第53-65頁
            4.1 實驗材料第53-55頁
                4.1.1 菌株與質粒第53頁
                4.1.2 試驗主要儀器第53頁
                4.1.3 酶、引物及主要試劑第53-55頁
                4.1.4 培養基及試驗相關溶液第55頁
            4.2 試驗方法第55-59頁
                4.2.1 多點突變體的設計方法第55-56頁
                4.2.2 最優多點突變體的設計方法第56頁
                4.2.3 pET30a-katE的質粒提取第56頁
                4.2.4 pET30a-katE的突變設計第56-58頁
                4.2.5 過氧化氫酶突變體在大腸桿菌TOP 10菌株中的轉化和陽性鑒定第58頁
                4.2.6 過氧化氫酶突變體在大腸桿菌中感受態BL21的轉化第58頁
                4.2.7 過氧化氫酶突變體在大腸桿菌中的表達第58頁
                4.2.8 過氧化氫酶突變體的純化第58頁
                4.2.9 野生型及突變體酶活力的測定第58頁
                4.2.10 野生型及突變體熱穩定性的測定第58頁
                4.2.11 野生型及突變體DSC的檢測第58-59頁
            4.3 結果與分析第59-63頁
                4.3.1 多點突變體過氧化氫酶M1~M11的純化結果第59頁
                4.3.2 野生型和多點突變體M1~M11的酶活測定第59-60頁
                4.3.3 野生型及多點突變體M1~M11的熱穩定性測定第60頁
                4.3.4 正交分析第60-61頁
                4.3.5 最優突變體過氧化氫酶的純化第61-62頁
                4.3.6 野生型及最優突變體酶活力的測定第62頁
                4.3.7 野生型及最優突變體熱穩定性的測定第62-63頁
            4.4 討論第63-64頁
            4.5 本章小結第64-65頁
        5. 全文總結與展望第65-66頁
            5.1 全文總結第65頁
            5.2 展望第65-66頁
        參考文獻第66-75頁
        作者簡歷第75-76頁
        致謝第76頁

         
         
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